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ALVO: ACETILCOLINESTERASE

 

 

 

     A acetilcolinesterase existe no corpo humano para hidrolisar a acetilcolina reduzindo a sua concentração nas sinapses e nas junções neuromusculares [1]

       A enzima é constituída por dois locais ativos:

            - local aniónico

            - local esterásico.

 

 

     O local aniónico liga-se à acetilcolina por interações electroestáticas com o azoto quaternário do resíduo de colina. Por outro lado, o grupo hidroxilo do resíduo de serina liga-se covalentemente com o grupo éster carbonilo da acetilcolina. Forma-se assim um intermediário tetraédrico instável que rapidamente se decompõe libertando a colina e deixando a enzima covalentemente ligada ao acetato. Uma molécula de água espontaneamente hidrolisa esta ligação regenerando a enzima livre [1].

 

Referências:

[1] Brunton, L., Lazo, j., Parker, K. (2011) Goodman and Gilman, As bases farmacológicas da Terapeutica, Décima primeira edição

[2] Tang, S., & Chang, J. (2002). A review article on nerve agents. Hong Kong J. Emerg. med, 9, 83-89.

 

Fonte: Adaptado de [2].

Marta Maia | Matilde Monjardino | Paula Garcês

                                                         micf10170@ff.up.pt            micf10085@ff.up.pt               micf08376@ff.up.pt

     Trabalho realizado no âmbito da disciplina de Toxicologia Mecanística no ano lectivo 2013/2014 do Curso de Mestrado Integrado em Ciências Farmacêuticas da Faculdade de Farmácia da Universidade do Porto (FFUP), Portugal. Este trabalho tem a responsabilidade pedagógica e científica do Prof. Doutor Fernando Remião (remiao@ff.up.pt) do Laboratório de Toxicologia da FFUP (www.ff.up.pt/toxicologia/).

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